آنزیم شناسی و خصوصیات مربوط به استفاده در تغذیه دام

آنزیم شناسی,تغذیه دام,طیور,غلات

آنزیم شناسی و خصوصیات مربوط به استفاده در تغذیه دام

آنزیم های تجزیه کننده پروتئین و نشاسته: بیوشیمی، آنزیم شناسی

و خصوصیات مربوط به استفاده در تغذیه دام

 


مقدمه

طیور و خوک همه چیز خوار هستند و با توجه به فرصتی که به دست می­آورند

می­توانند نیازهای تغذیه ­ای خود را با مصرف دامنه وسیعی از غلات، دانه­ ها، ریشه ­ها، مواد غیر آلی و حشرات تامین نمایند.

البته برای اینکه بتوان به سلایق مصرف کنندگان «گیاهخوار» در تولیدات دامی توجه نمود 

و هزینه­ های مربوط به تولید تجاری دام را به حداقل رساند،

خوراکی که ارائه می­شود به ندرت برای سیستم گوارشی حیوان به ویژه برای دام و طیور تازه متولد شده بهینه سازی شده­اند.

برای مثال، تجزیه پلی ساکاریدهای غیر نشاسته­ای (NSP) در برخی از غلات مانند گندم و جو، گرانروی آنها را در لوله گوارشی افزایش می­دهد که به مقدار زیادی جذب مواد مغذی را دچار اختلال می­نماید.

این تاثیر ضدتغذیه­ ای را می­توان با افزودن زایلانان صنعتی و یا بتاگلوکاناز کاهش داد که به ترتیب پلیمرهای همی سلولز و زایلان و بتاگلوکان را می­شکنند.

مثال دیگر تجزیه اسید فایتیک می­باشد که محل ذخیره فسفات گیاهی می­باشد

و به آسانی توسط آنزیم­های حیوانی تجزیه نمی­شود.

افزودن فیتاز به غذای دام جدا شدن فسفات از اسید فایتیک را تضمین نموده

و بنابراین می­تواند بخشی از یا کل نیازهای دام به فسفر را پوشش دهد 

بنابراین در برخی از مثال­ها آنزیم­های برونزا می­توانند خلا بین ترکیب مواد غذایی و مکمل­های آنزیمی گوارشی خود حیوان را پر نمایند. با این حال، اگرچه هم طیور و هم خوک قادر به تولید مقادیر چشمگیری از آمیلاز و پروتئاز هستند

اما هنوز فرصتی موجود خواهد بود تا بتوان این سیستم­ها را از طریق استفاده از آنزیم­ های برونزا تقویت نمود.

هدف این فصل بررسی آنزیم­های برونزای تجزیه کننده نشاسته و پروتئین در زمینه تغذیه دام می­باشد.

 

آنزیم­ های تجزیه کننده نشاسته و پروتئین


نشاسته

نشاسته از دو پلیمر آمیلوز و آمیلوپکتین تشکیل می­شود.

هر دو این پلیمرها از واحدهای گلوکز (گلوکوپیرانوزیل) تشکیل می­شوند که به واسطه پیوندهای آلفا۴،۱-گلوکوسیدیک به هم متصل می­شوند.

آمیلوز اساساً یک پلیمر خطی با تعدادی شاخه می­باشد که با پیوندهای آلفا ۶،۱-گیکوسیدیک به هم متصل می­شوند.

اندازه پلیمر آمیلوز به طور قابل توجه ی تغییر می­کند

و می­تواند میزانی از پلیمری شدن (DP) تا ۶۰۰ واحد گلوکز داشته باشد.

اما آمیلوپکتین در مقایسه، به شدت شاخه دار است و از زنجیره های گلوکز تشکیل شده است

که عمدتاً به واسطه پیوند الفا-۱، ۴-و با آلفا-۱، ۶ در نوک شاخه ­ها به هم متصل می­شوند.

آمیلوپکتین از سه نوع زنجیره تشکیل می­شود:

زنجیره ­های کوتاه با میزان پلیمری شدن متوسط ۱۸-۱۴ گلوکز، زنجیره­های بلند با میزان پلیمری شدن ۵۵-۴۵ گلوکز و زنجیره­های خیلی بلند با میزان پلیمری شدن بیش از ۶۰ گلوکز. زنجیره­های جانبی آمیلوپکتین به صورت مارپیچ آلفا درمی­آید

که خود را به صورت ساختار فشرده نیمه متبلور آرایش می­دهند.

این خوشه ­های آمیلوپکتینی همراه با آمیلوز تشکیل ریز دانه ­های نشاسته را می­دهند

که از نظر اندازه و شکل بسته به منشا نشاسته متفاوت هستند.

 

نشاسته همچنین می­تواند با توجه به میزان سادگی هضم آن طبقه بندی شود: 

که به صورت نشاسته با زمان هضم اندک؛ نشاسته با زمان هضم نسبتاً زیاد؛

و نشاسته مقاوم در برابر هضم . این مقادیر را می­توان در محیط آزمایشگاه بدست آورد .

نشاسته مقاوم در برابر هضم به ویژه در تغذیه دام اهمیت پیدا می­کند چون این نوع نشاسته از هضم شدن در روده جان سالم بدر می برد.

نشاسته مقاوم به هضم به صورت جزئی یا کلی با تخمیر به وسیله میکروفلورا تجزیه شده و تشکیل اسیدهای چرب کوتاه زنجیر و گازهای مختلف را می­دهند.

این نوع نشاسته را می­توان در مرحله بعدی طبقه بندی بنابر دلایل مقاومت در برابر هضم نیز دسته بندی کرد:

الف. نشاسته غیر قابل دسترسی فیزیکی (RS1) به واسطه ذخیره شدن آن در دانه­ های آسیاب نشده؛

ب. نشاسته خام (RS2) به صورت دانه­ هایی که چنان فشرده هستند که زمان هضم آنها از زمان عبور آنها از لوله گوارشی بیشتر است؛

یا ج. نشاسته پسرونده (رتروگرید شده) (RS3) که هنگامی تشکیل می­شود که نشاسته ژلاتینی پخته شده

و با گذشت زمان به صورت بلورهای غیر قابل تجزبه درمی­آید.

نشاسته ژلاتینی هنگامی تشکیل می­شود که نشاسته را تا بیش از ۶۰ درجه سانتیگراد در محیط آبی حرارت دهیم .

این دما به نوع دانه ­های نشاسته بستگی دارد اما عموماً بین ۶۵ تا ۷۰ درجه سانتیگراد برای گندم و ذرت با مقدار زیاد آب می­باشد. هنگامی که مواد غذایی دام را به وسیله خرد کردن فرآوری نماییم، هم گرما و هم رطوبت به آن اضافه می­شود.

در طول این فرایند میزان آب عموماً فقط بین ۲۰ تا ۳۰ درصد است درحالیکه دما تا حداکثر ۱۰۰ درجه و در مواردی تا ۱۲۰ درجه سانتیگراد افزایش داده می­شود.

این شرایط فیزیکی برای ژلاتینی شدن برای مقادیر زیاد نشاسته خام کافی نخواهد بود

چون مقدار آب نیز به شدت پایین می­آید، و در این شرایط تنها نشاسته خرد شده (در طول آسیاب مواد خام) به طور موثری ژلاتینی خواهد شد.

مطابق با این امر،

Svihus و همکاران  نشان دادند که در شرایط استاندارد خرد سازی نشاسته حداکثر ۲۰-۵ درصد از کل نشاسته ژلاتینی خواهد شد و Eerlingen و همکاران  نشان دادند که فقط بخش حداقلی از نشاسته ژلاتینی شده در شرایط ذخیره سازی استاندارد به نشاسته معمولی بازگشت خواهد کرد.

نشاسته تجزیه شده توسط آنزیم­های موجود در روده باریک (یعنی قبل از رسیدن به روده بزرگ که در آن تجزیه میکروبی آغاز می­گردد) به تولید محصول نهایی گلوکز منجر می­شود که به طور مستقیم از طریق لایه اپیتلیال روده جذب می­شود.

البته از نشاسته تجزیه شده به وسیله میکروب­ها فقط کسری از انرژی حاصل از آن از طریق تشکیل و جذب اسیدهای چرب کوتاه زنجیر تولید شده از تخمیر میکروبی در دسترس حیوان خواهد بود.

این امر نشان می­دهد که نشاسته با هضم آسان به طور موثرتری از نشاسته مقاوم در برابر هضم، که توسط جمعیت میکروبی پرزهای روده تحزیه می­شوند، قابل استفاده خواهد بود.

مثلاً De Schrijver و همکاران نشان دادند که هم موش­های آزمایشگاهی و هم خوک ­های تغذیه شده با نشاسته مقاوم به هضم در مقایسه با همنوعان خود که با نشاسته با قابلیت هضم آسان تغذیه شده بودند

دارای انرژی قابل هضم ظاهری کمتری در بخش آخر روده باریک هستند حتی هنگامی که مقدار نشاسته مقاوم در برابر هضم فقط ۶ درصد از کل جیره را تشکیل می­داد.

 

آنزیم­ های تجزیه کننده نشاسته


چند خانواده از آنزیم­ها برای تجزیه نشاسته وجود دارند.

آنزیم­های تجزیه کننده آمیلوز از نظر ساختار به خانواده­های گلوکوسید هیدرولاز (GH) تعلق دارند. مهمترین خانواده GH 13 می­باشد که شامل آلفاآمیلازهای اختصاصی درونی (EC 3.2.1.1) می­باشد که محل­های پیوند داخلی ۱، ۴ را در زنجیره­های آمیلوز یا آمیلوپکتین و پولولانازها (EC 3.2.1.41) را می­شکند که قادر به هیدرولیز نقاط شاخه سازی ۱، ۶ در آمیلوپکتین می­باشند.

GH 15 دارای آمیلوگلوکوسیداز یا گلوکوآمیلاز اختصاصی بیرونی (EC 3.2.1.3) می­باشد

که زنجیره­های آمیلوز یا آمیلوپکتین را از انتهای غیر کاهشی می­شکند و هر بار یک واحد گلوکز آزاد می­کند.

علاوه بر اینها، انواع مختلفی از آمیلازهای اختصاصی بیرونی مانند بتاآمیلازها (EC 3.2.1.2، متعلق به GH 14) و مالتوتترائوهیدرولازها (EC 3.2.1.60، متعلق به GH 13) وجود دارند

که به انتهای غیر کاهشی حمله می­کنند و چند پلیمر متشکل از به ترتیب دو و چهار گلوکز را آزاد می­کنند.

سیستم گوارشی حیوان چند نوع آمیلاز را تولید می­کند .

آلفاآمیلازهای بزاق (GH 13, EC 3.2.1.1) که در دهان ترشح می­شود تجزیه نشاسته را به محض بلع غذا شروع می­کنند.

آلفاآمیلاز لوزالمعده­ای (GH 13, EC 3.2.1.1) در لوزالمعده برونریز تولید شده و به دوازدهه ترشح می­شود

که در آن نشاسته قابل دسترس تجزیه شده و گلوکز، پلیمرهای گلوکز و دکسترینها (واحدهای گلوکز همراه با و یا احاطه کننده پیوندهای گلیکوسیدی آلفا-۱، ۶-) تولید می شوند.

گلوکز می­تواند مستقیماً از سلول­های پوششی روده جذب شود، در حالیکه محصولات دیگر تجزیه بایستی یک مرحله از شکسته شدن را به وسیله فعالیت مالتازی و ایزومالتازی (EC 3.2.1.3  و ۳٫۲٫۱٫۵۲) حاضر در پرزهای جاروب کننده پوشش روده تجربه کنند.

بعد از آن، گلوکز آزاد شده جذب می­گردد.

 

پروتئین و پروتئازها

پروتئین­ها از پلیمرهای اسید آمینه تشکیل می­شوند.

تمامی اسیدآمینه­ها عموماً از یک گروه آمینو و یک گروه کربوکسیل تشکیل می­شوند که آمینواسید را به پپتیدها متصل می­کند

که استخوانبندی پروتئین­ها را تشکیل می­دهد. هر آمینو اسید به علاوه یک گروه جانبی نیز دارد

که دارای خواص شیمیایی مختلف است و اساس گروهبندی اسیدهای آمینه به آب گریز، آب دوست یا معطر (آروماتیک) می­باشد.

ترکیب بخصوص و ترتیب آمینو اسیدها در پرتئین همراه با ساختار سه بعدی خصوصیات نهایی پروتئین ها را شکل می­دهند.

آنزیم­هایی که پروتئین ­ها را می­شکنند یعنی پروتئازها به واسطه توانایی شان در آبکافت پیوندها قبل و بعد از اسید های آمینه بخصوصی شناخته می­شوند.

پروتئازهای شرکت کننده در تجزیه پروتئین در سیستم گوارشی به صورت وسیعی هم در دام و هم در انسان مورد ارزیابی قرار گرفته ­اند .

البته، در این مورد اخیر خوک اغلب به عنوان مدلی برای درک گوارش انسانی استفاده شده است.

عموماً، فعالیت­های پروتئازهای درونزا به صورت دقیقی تنظیم می­گردد زیرا فعالیت آنان در محل­های نامناسب می­تواند به گوارش و جذب بافت­های خود حیوان منجر شده و یا مسیرهای واکنش التهابی را فعال نماید.

سلول­های بافت پوششی لوله گوارشی خوک (و انسان) و معده طیور پپسینوژن ترشح می­کنند

که ماده پیش ساز پپسین می­باشد (EC 3.4.21.4).

پپسینوژن به لوله گوارشی ترشح می­شود و در محیط اسیدی توسط پپسین فعال می­گردد.

پپسین یک پروتئاز درونی است که پیوندهای پپتید دارای فنیل آلانین، تیروزین، و لوسین را در دامنه pH 3.5-1.8 می­شکند .

پپسین بخصوص در هضم ماهیچه، تاندونها، و سایر بخش­های گوشت دارای کلاژن بالا مفید است.

پپسین مرغی در شرایط اسیدی کمتری از پپسین خوکی و انسانی فعال است و در شرایط pH اندکی بازی به صورت برگشت ناپذیری غیر فعال می­گردد .

لوزالمعده منبع اصلی پروتئازها در لوله گوارشی است.

بسیار از پروتئازها به صورت پیش آنزیم­های غیر فعال مانند پپسینوژن ساخته می­شوند.

این پروتئازها شامل کیموتریپسینوژن، تریپسینوژن، پروالاستاز و پروکربوکسی پپتیدازها می­باشند.

این پیش آنزیم­ها به وسیله پروتئاز تریپسین فعال می­شوند.

تریپسین (EC 3.4.21.4)، کیمو تریپسین (EC 3.4.21.1) و الاستاز (EC 3.4.21.36) پروتئازهایی با منشا خانواده پروتئاز سرین می­باشند. تریپسین پپتیدهای دارای اسیدهای آمینه پایه (لایزین و آرژنین) را تجزیه می­کند،

کیموتریپسین اسکلت پروتئین را در محل پیوند اسیدهای آمینه اروماتیک (فنیل الانین، تریپسین و تریپتوفان) می­شکند

و الاستاز در محل اسیدهای آمینه بدون بار الکتریکی کوچک (مانند آلانین، گلیسین و سرین) را تجزیه می­کند .

همه این پروتئازهای داخلی الیگوپپتیدهای کوچک را ترشح می­کنند که در مرحله بعد به وسیله کربوکسی پپتیدازهایی مانند کربوکسی پپتیداز A (EC 3.4.17.1) و کربوکسی پپتیداز B (EC 3.4.17.2) تجزیه می­شوند.

این پپتیدازهای خارجی الیگوپپتیدهای آزادکننده اسیدهای آمینه آزاد را تجزیه می­کنند

و آنرا برای جذب توسط حیوان آماده می­سازند.

علاوه بر پپسین و پروتئازهای لوزالمعده، انتروسیته­ای روده باریک چندین نوع آمینوپپتیداز (EC 3.4.11.1 ,EC 3.4.11.2 ) و کربوکسی پپتیدازها را تولید می­کنند

که بیشترین تاثیر را در هضم پپتیدهای کوچک بعد از شکسته شدن اولیه پروتئین ­های مرکب توسط پروتئازهای لوله گوارشی و لوزالمعده دارند.

 

تاثیر آنزیم ­های برونزای تجزیه کننده نشاسته در خوک و طیور


آمیلاز عمده به کار رفته در تغذیه دام آلفاآمیلاز بدست آمده از باسیلوس آمیلولیکفاسینز (BAA).

این آمیلاز بشدت تجزیه کننده است یعنی پلیمرهای نشاسته را به الیگومرهای سازنده آن تجزیه می­کند.

محصولات اولیه هیدرولیز بدست آمده مالتوتریوز (DP 3) و مالتوهگزائوز (DP 6) می­باشند .

این آمیلاز همچنین ثبات دمایی نسبتاً بالایی داشته که احتمال بقا آنرا بعد از خرد شدن مواد غذایی بالاتر می­برد.

در مقایسه، زمانی که نشاسته توسط الفاآمیلازهای لوزالمعده خوک (PPA) تجزیه می­شود

محصولاتی مانند گلوکز تا مالتوترائوز (DP 1-4) و همچنین دکسترین­های دارای محدودیت آلفایی با دو محل اتصال الفا-۶-۱ تشکیل می­شوند.

تجزیه اولیه آمیلوپکتین توسط BAA  و PPA متفاوت است.

در مورد BAA احتمال شکستن پیوندهای زنجیرهای داخلی بالاتر از PPA می­باشد .

بنابراین BBA در شکستن آمیلوپکتین به ملکول­هایی با اندازه کوچک سریعتراز PPA عمل می­کند،

درحالیکه PPA زنجیره­های آمیلوپکتین را به صورت یکسانی کوتاه می­کند.

در یک میزان تجزیه ۱۰ درصدی نشان داده شد که BAA عمدتاً DP 6-10 را تولید می­کند

درحالیکه PPA عمدتاً DP 2-4 را فراهم می­سازد .

براساس این تفاوتها در عمل، احتمال بیشتری وجود دارد که BAA اضافه شده به PPA میزان تجزیه آمیلوپکتین (و نیز آمیلاز) به مالتو الیگوساکاریدهای کوتاهتر را افزایش دهد که می­توانند به سرعت برای تشکیل گلوکز توسط مالتاز و ایزومالتاز و جذب آن در سلولهای پوششی دستگاه گوارشی تجزیه شوند.

میزان مفید بودن آمیلازهای برونزا درتغذیه خوک و طیور هنوز به صورت روشنی ثابت نشده است.

البته چندین نظریه وجود دارد که نشان می­دهند که آمیلازهای برونزا ممکن است نقشی در افزایش تولید لوزالمعده­ای نابهنگام در حیوانات تازه متولد شده یا در کمک به حیوان در مواردی که نشاسته در برابر هضم مقاوم باشد، داشته باشند.

Gracia و همکاران نشان دادند که آمیلاز برونزا قادر به تقویت عملکرد جوجه­ های تغذیه شده با جیره ذرت-سویا است.

بعلاوه، آمیلاز مکمل نیز هضم نشاسته و مواد آلی را تقویت ساخت که مربوط به AME (انرژی قابل متابولیسم ظاهری) بهتر می­باشد.

این تاثیرات مفید مستقل از سن پرنده بودند (و توسط تحلیل عاملی ثابت شد) که نشان می­دهد که این فقط حیوانات تازه متولد شده نیستند که می­توانند از استفاده از آنزیم ­های تجزیه کننده نشاسته سود ببرند.

گرچه انرژی قابل متابولیسم ظاهری بهتر و هضم پذیری نشاسته توسط گارسیا و همکاران گزارش شدند، بهبود چشمگیر در عملکرد (حدود ۹ درصد افزایش وزن بدن و ۵ درصد افزایش تبدیل غذایی) نمی­تواند به تنهایی با استفاده از تقویت میزان هضم مواد غذایی توضیح داده شوند.

در واقع تاثیر آمیلاز بر انرژی قابل متابولیسم ظاهری در این پژوهش بخصوص نسبتاً در حد متوسط ۸۰-۵۰ کیلوکالری در هر کیلوگرم وزن بدن بوده است.

کمبود برهمکنش بین سن حیوان و افزودن آمیلاز به جیره و تناقض ظاهری بین عملکرد و تقویت میزان هضم پذیری نشان می­دهند

که آمیلاز برونزا می­تواند تاثیرات فیزیولوژیکی داشته باشد که به سادگی توسط آزمایش­های متعارف بازیابی مواد غذایی شناسایی نشوند.

این امر به طور آموزنده­ای نشان می­دهد که استفاده از آمیلاز به طور چشمگیری حجم لوزالمعده را بدون تاثیرگذاری بر سایر اندامها کاهش داد که نشان می­دهد

که هضم آمیلاز به صورت بخشی از ماتریکس تغذیه­ای می­تواند تاثیرات ترشحی مهمی را باعث شود

که شاید کاهشی در میزان تولید آمیلاز بوده باشد.

البته این بحث در ادبیات موضوع حمایت حداکثری کسب نکرده است.

Ritz و همکاران  نشان دادند که در بوقلمون­ها آمیلاز برونزا عمدتاً به صورت افزودن آمیلاز درونی بود که بازخورد ترشحی محدودی را ممکن می­نماید.

این امر ممکن است که ماهیت آمیلاز تغذیه شده یعنی برابری با سیستم­های لوزالمعده یا پرزهای جاروب کننده پوشش روده تجزیه کننده نشاسته، خصوصیات خود جیره یا گونه و سن حیوان مسئول این نتایج متناقض می­باشند.

در واقع تاثیر بازدارندگی آمیلاز برونزا بر تولید درونزای آن در جوجه ­ها اخیراً توسط Jiang و همکاران ثابت شده است

که طی ان آمیلاز مکمل بیان mRNA لوزالمعده را در جوجه ­های تغذیه شده با جیره با پایه ذرت-سویا کاهش داده بود.

 

میزان تاثیر پروتئازهای برونزا در خوک و طیور


میزان تاثیر مخلوط­های آنزیمی شامل پروتئاز به صورت وسیعی گزارش شده است

اما تنها در تعداد اندکی از آزمایشها تاثیر پروتئاز مکمل به صورت مستقل از افزودن مخلوط آنزیمی گزارش شده است.

Yu و همکاران تاثیر افزودن پروتئاز را در یک طرح آزمایشی طیور بررسی کردند

که در آن هم جیره متعارف و هم جیره دارای پروتئین خام پایین ذرت-سویا استفاده شد.

در محیط آزمایشگاهی پروتئاز تجزیه پروتئین سویا را در مدل شبیه ساز دستگاه گوارشی تقویت نمود درحالیکه نه ماهی و نه ذرت چنین تاثیری نپذیرفتند.

این تاثیرات در آزمایش­های تغذیه ثابت شده­اند که در آن طیور پروتئاز دریافت کردند

جیره مکمل بهبود عددی در میزان وزن بدن در طول کل دوره رشد (۰ تا ۳۸ روزگی) و کاهش چشمگیر در ضریب تبدیل غذایی نشان داد.

علیرغم این، هیچ بهبودی در میزان هضم ظاهری پروتئین و ماده خشک در کل دستگاه گوارش مشاهده نشد.

البته همچنانکه پژوهشگران نیز اذعان دارند داده ­های اخیر دارای ارزش محدودی هستند

زیرا در تحلیل مدفوع حیوانی نقش میکروفلورا چشمگیرتر می­شود.

Thacker بهبود چشمگیری در ضریب تبدیل غذایی را دریافت هنگامی که پروتئاز به جیره با پایه گندم اضافه شد.

جالب است که وی هیچ تاثیر قابل توجه ی در میزان هضم ماده خشک، هضم انرژی یا بازجذب نیتروژن ناشی از پروتئاز مکمل را بدست نیاورد.

متاسفانه، در این پژوهش فقط میزان هضم در کل دستگاه گوارش مورد بررسی قرار داشت.

این دو آزمایش می­تواند تاثیری بغیر از بهبود تجزیه پروتئین در دستگاه گوارش را نشان دهد

ممکن است تاثیری مشابه تاثیر بازدارندگی وجود داشته باشد، همچنانکه در مورد افزودن آمیلاز گفته شد،

اما این بحث به طور مستقیم مورد تایید قرار نگرفته است که بخشی ناشی از تعداد اندک آزمایش­ هایی است

که در آنها پروتئاز به صورت جداگانه به جیره اضافه می­شود.

Peek و همکاران  تاثیر جیره ذرت-گندم-سویا با مکمل پروتئاز را بر جوجه ­های مبتلا به آیمریا اس پی پی (Eimeria spp.) بررسی کرده

و دریافتند که افزودن پروتئاز به صورت مکمل به جیره تاثیر منفی آلودگی کوکسیدیوزی بر افزایش وزن جوجه ­ها داشت.

مکانیسم­های این تاثیر هنوز ناشناخته مانده اگرچه زخم ­های تجربی کوکسیدی و دفع اووسیت تاثیری نپذیرفتند

و لایه موسین در جوجه ­های دریافت کننده پروتئاز به طور معناداری زخیم ­تر بود.

در نهایت، Ghazi و همکاران تاثیر پروتئاز خارجی را بر ازرش غذایی سویا در جوجه ­ها و جوجه خروس ها بررسی کردند.

در این پژوهش تفاوتهایی بین پروتئازها وجود داشت و بیشترین تاثیر زمانی مشاهده شد

که پروتئاز اسیدی اسفنج مورد استفاده قرار گرفت.

این داده­ ها نشان می­دهند که ممکن است گاهی تفاوتهایی بین پروتئازهای مکمل وجود داشته باشد

اگرچه سری داده­ها برای اینکه نتیجه گیری معناداری بگیریم به قدر کافی زیاد نیستند.

برخی از حالات بالقوه در توضیح تاثیرات مفید پروتئازها در جیره طیور پیشنهاد شده­ اند.

پروتئازها می­توانند تولید برونزای پپتید را افزایش داده و نیاز به اسیدهای امینه و انرژی را کاهش دهند

یا قابلیت هضم پروتئین جیره را تقویت نمایند.

به علاوه، پروتئازها می­توانند مواد غیر مغذی مانند مهارکننده­ های با پایه پروتئینی لکتین­ها و تریپسین­ها را تجزیه نموده و بهره وری استفاده طیور از اسیدهای آمینه را افزایش و بازگشت پروتئین را کاهش دهند.

البته نبود دانش قابل توجه هنوز در مورد حالات عمل پروتئازهای برونزا، تفاوتهای بین دسته ­های مختلف پروتئازها (مانند pH بهینه، مکانیسم­ها و سوبسترای ترجیحی)

و نیز کاربرد آنها در تغذیه دام هم به صورت جداگانه (که بندرت اتفاق می­افتد)

و چه بیشتر به عنوان بخشی از ترکیب آنزیمی (مانند زایلاناز، فیتاز، گلوکاناز و آمیلاز) ادامه دارد

. بنابراین برای اثبات درستی یافته ­های پیشین که نشان می­دهند

که پروتئاز برونزا می­تواند به عنوان طرفداری مفید در تغذیه دام باشد

توصیه می­شود که پژوهشهای بعدی برای روشن ساختن مکانیسم عمل، مقدار بهینه، نوع بهینه پروتئاز و سوبسترای مطلوب و نیز برای بررسی برهمکنش­های بین پروتئاز و سایر مکمل ها و سیستم­های آنزیمی برونزا انجام شوند.

 

مکانیسم عمل آمیلاز و پروتئاز برونزا


ترکیب جیره می­تواند فیزیولوژی سیستم گوارشی را تحت تاثیر قرار دهد.

مثلا Starck 33نشان داد که یک افزایش-کاهش برگشت پذیر در اندازه اندام­های گوارشی همراه با تغییر در میزان فیبر جیره در بلدرچین ژاپنی وجود دارد.

این مطالعه در قفسهایی انجام گرفت اما تغییرات مشابهی بر پژوهشها روی پرندگان در محیط وحش  مثلا در نوک دراز آبی دم نواری مشاهده شده است.

اگرچه حیوانات در مزرعه در معرض چنین تغییرات شدید تغذیه­ ای نیستند

قابلیت بالقوه برای سازگاری تغذیه­ای می­تواند وجود داشته باشد.

Corring 35 ثابت کرد که جیره بر برونداد و ترکیب پانکراتین در بین جوجه­ های گوشتی را تحت تاثیر قرار داد .

جذب غلظت­های زیادی از پروتئین نسبت به کربوهیدرات ترکیب پانکراتین را به نفع آنزیم­های پروتئولیزی تغییر می­دهد

و این امر می­تواند به سرعت برعکس شود اگر جذب به نفع نشاسته تغییر جهت داهد.

تغییرات در ترشح پانکراتین ناشی از جیره نیز در خوکهای در حال رشد توسط Makkink and Verstegen  و Jakob و همکاران نشان داده شده است.

جالب توجه است که بدانیم که افزایش غلظت فیبر خام ناشی از افزودن سبوس گندم در جیره به افزایشی در میزان مایع ترشحی لوزالمعده ای منجر شد

درحالیکه همان تاثیر با افزایش سلولوز خالص مشاهده نشد.

این راهکارهای سازگاری به طور کلی شهودی هستند

و نشان می­دهند که فرایند گوارش با دقت تنظیم می­گردد

تا اطمینان حاصل شود که تولید مازاد و خام مایعات گوارشی نامناسب اتفاق نمی­افتد.

این امر فرصتی را برای به حداقل رسانی تولید درونزا به واسطه تغذیه آنزیم­های مختلف برونزا را فراهم می­سازد

که لزوماً  تقویت عملکرد به واسطه افزایش ضریب قابلیت هضم نبوده بلکه با به حداقل رسانی منابع ترشحی ممکن می­گردد.

این کاهش برونزاد مثلا آنزیم ­های موسینها یا آنزیم­ های گوارشی می­تواند به تقویت مطلوبیت تام مواد مغذی جذب شده منجر شود؛

البته نیز نمی­تواند به تغییرات در قابلیت هضم روده­ای یا کل مجاری گوارش مربوط باشد.

در واقع، Souffrant و همکاران نشان دادند که در خوک ها مقادیر قابل توجه نیتروژن با منشا خارجی در اخر روده بازیابی می­شود

و حتی در کل دستگاه گوارشی این مقدار بیشتر است (بیشتر از ۸۰ درصد)،

گرچه پژوهشگران اعتراف کردند که نیتروژن بازیابی شده در روده بزرگ دارای ارزش فوری برای حیوان نیست.

با اینحال، این امر ممکن است که ارزش واقعی آمیلاز و پروتئاز مکمل در عمل کاهش احتیاجات انرژی نگهداری سیستم گوارشی (احتیاجات اسید آمینه) بوده و در تقویت انرژی قابل هضم روده­ای نباشد.

اگر آمیلازها و پروتئازها بخش قابل توجهی از فواید خود را به صورت غیر مستقیم ارائه می­کنند

بنابراین می­توان انتظار داشت که فواید مشاهده شده برای مواد مغذی درگیر در تولید، ترشح و بازیابی آمیلاز و پروتئاز مشهودتر باشد.

به علت اینکه طیور دارای آمیلاز بزاقی نیستند،

این فواید نمی­تواند دیده شود تا زمانیکه بخش لوزالمعده­ای روده کوچک و بنابراین تولید موسین شکمبه ­ای و پیش ساز آنزیم تاثیری نپذیرند.

از طرف دیگر، مزایای آمیلاز مثلاً برای قابلیت هضم اسیدهای آمینه روده­ای در واقع به خوبی با ترکیب اسیدآمینه آمیلاز لوزالمعده­ای (مالتاز یا ایزومالتاز پرزهای جاروب کننده پوشش روده) هماهنگی داشته باشد.

Corring and Jung ترکیب اسید آمینه آمیلاز لوزالمعده­ای خوک را ارائه کرده

و دریافتند که این ترکیب دارای اسید آسپارتیک، گلوتامیک، لوسین و سرین قابل توجه ی می­باشد.

بنابراین ممکن است که دخالت دادن یک آمیلاز با منشا خارجی بتواند مزایای ویژه­ای را به میزبان این اسید آمینه ها به روشی داشته باشد

که برای مزایای غیر مستقیم پپسین و موسین در مورد فیتازها نشان داده شده است،

یعنی تاثیرات مفیدی که با ترکیب پروتئینهای با منشا داخلی هماهنگی دارد . 

در واقعیت آمیلازها و پروتئازها بندرت به صورت جداگانه توسط دام مصرف می­شوند

و بیشتر به عنوان بخشی از مخلوط آنزیمی می­باشند که شامل زایلانازها، گلوکانازها، پروتئازها و فیتازها می­باشد.

اخیراً نشان داده شده است که میزان کارایی چنین آنزیم­هایی به طور مطلقی با میزان قابلیت هضم جیره­ای وابسته است که آنها به آن اضافه شده ­اند.

به علت اینکه بیشینه قابلیت هضم روده­ای نظری (و نه واقعی) ۱۰۰ درصد است،

مواد پیش مغذی تقویت کننده هضم پذیری به صورت مداومی قابلیت هضم را به یک  خط مجانب ثابت هدایت می­کند

بنابراین فرصت تقویت بیشتر با هر افزودن جدید کاهش می یابد.

در واقع، این امر اخیراً برای میزان همکاری بین زایلاناز و گلوکاناز  و افزایش پذیری مقدار زمینه زایلاناز و فیتاز  ثابت شده است.

بنابراین در هنگام تنظیم مخلوطی از آنزیم­ها رعایت حد میانه توصیه می­شود

و این امر غیر محتمل است که اثرات مفید آمیلاز به طور کلی حضور سایر افزودنی­های محرک رشد هیچ تاثیری نپذیرد.

با این حال، از ادبیات اندک واضح است که آمیلازهای با منشا خارجی می­توانند در تقویت عملکرد موثر باشند

و با این عمل، یک عامل قابل توجه در تنظیم مخلوط آنزیمی برای تک معده­ایها باشد.

البته این واقعیت که مزایا بیش از آنکه قابل متابولیسم باشند، خالص هستند،

یک مسئله بغرنجی است که به طور کافی به آن پرداخته نشده است.

تا زمانیکه متخصصین تغذیه طیور بر اساس یک پایه خالص به جیره نویسی ادامه می­دهند،

ارزش دهی مناسب به این آنزیمها به وسیله زمینه تغذیه ای قابل فهم دشوار خواهد بود.

می­توان نتیجه گرفت که آمیلازهای برونزا و شاید نیز پروتئازها در تغذیه خوک و طیور مفید باشند

اما اینکه این تاثیر چگونه با پیش مغذی ­هایی مانند فیتازها، زایلانازها، آنتی بیوتیک ­های محرک رشد

و غیره هم افزایی دارند هنوز مشخص نیست.

دخالتهای راهبردی در یک سطح ترشحی یک امر ممکن است و مزایای آن می­تواند

دارای ابعادی بزرگتر از تقویت ناچیز در بازیابی روده ­ای انرژی باشد

اما پژوهش ­های بیشتری برای درک چگونگی واکنش حیوان به موادی که تغذیه می­کند لازم است.


M.F. ISAKSEN, A.J. COWIESON AND K.M. KRAGH


 

نظری نیست

دیدگاه تان را بنویسید.

English
X